پروتئین‌های بزرگ چه ترکیباتی دارند؟
4349361#2
وجود هسته بزرگ آبگریز، فاکتور کلیدی برای پایداری در پروتئین‌های بزرگ‌تر است ولی به دلیل ابعاد کوچک، پروتئین‌های کوچکتر فاقد این مشخصه می‌باشند؛ بنابراین علاوه بر فاکتورهای پایدار کننده ساختاری در پروتئین‌های بزرگ‌تر، مانند میان کنش‌های الکترواستاتیک و هیدروفوبیک و پیوندهای هیدروژنی، استفاده از پیوندهای دی‌سولفید و یون‌های فلزی به عنوان عوامل اصلی پایداری در این پروتئین‌ها بسیار رایج است.
پروتئین‌های کوچک
12073#5
ایمنوگلوبولین‌ها با وجود تنوع ساختاری اغلب از چهار دسته پروتئینی تشکیل شده‌اند که به شکل ساختار "Y" به یکدیگر پیوند یافته‌اند. دو رشته کوتاهتر را رشته‌ها یا زنجیره‌های سبک (L) می‌نامند که با پیوند کووالانسی به انشعابات رشته‌ها یا زنجیره‌های درازتر سنگین (H) متصل می‌شوند. اختصاصی بودن نقاط اتصال به‌وسیله ترتیب قرار گرفتن آمینواسیدها در بخش متغیر هر دو رشته H و L تعیین می‌شود.
پادتن
766852#1
چهار دسته از این مولکول‌ها با نام‌های intein کوچک و intein بزرگ، ترانس پردازشی، و نوع مربوط به آلانین، وجود دارد. inteinدر پیرایش پروتئین‌های بزرگ دارای قلمروهای پیرایشی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی و همچنین یک قلمروی اندونوکلئازی هستند. intein‌های کوچک تنها دارای دو قلمروی کربوکسیل انتهایی وآمینو انتهایی می‌باشند. trans splicing inteins دارای انشعاب هستند و به دوانتهای Cانتهایی و Nانتهایی تقسیم می‌شوند. نوع مربوط به آلانین نیز به جای سیستئین و سرین با آلانین وارد عمل می‌شود.
پیرایش پروتئین
3815466#1
پروتئین‌ها زنجیره‌ای از آمینواسیدها هستند که به وسیلهٔ پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده‌اند. شکل‌های متفاوتی از این زنجیره (با چرخش در اطراف کربن آلفا) در فضای سه‌بعدی امکان‌پذیر است. برخی آمینواسیدها ساختار قطبی دارند و دارای دو ناحیهٔ مجزای مثبت و منفی با یک گروه آزاد C=O و یک گروه آزاد NH هستند. این دو گروه در ساختار پروتئین تشکیل پیوند هیدروژنی می‌دهند. ۲۰ نوع آمینو اسید موجود را می‌تواند برمبنای ساختار شیمیایی زنجیره جانبی تقسیم‌بندی نمود. برای مثال، گلیسین کوچکترین زنجیره جانبی را که تنها شامل یک اتم هیدروژن است، دارد و بنابراین انعطاف بالایی در شکل‌گیری ساختارهای محلی پروتئین ایجاد می‌کند.
پیش‌بینی ساختار پروتئین
4349361#0
پروتئین‌های کوچک ، گروهی از پروتئین‌ها با طول زنجیره آمینو اسیدی کوتاه (حداکثر تا دویست آمینواسید) هستند که در تمام موجودات یافت می‌شوند. اغلب تک دمینی هستند و ساختار سوم مشخصی را به نمایش می‌گذارند. این پروتئین‌ها نقش‌های مهمی در فرایندهای مختلف بیولوژیکی دارند. بعضی فاکتورهای رونویسی، توکسین‌های حیوانات، مهار کننده‌های پروتئازها، هورمون‌ها، نوکلئازها و بسیاری پروتئین‌های دیگر با عملکردهای متنوع به این گروه از پروتئین‌ها تعلق دارند. به دلیل محدودیت‌های موجود برای شناسایی :چارچوب خوانش باز (به انگلیسی: ORF) کوچک، این پروتئین‌ها تا مدت‌ها چندان مورد توجه نبودند ولی با پیشرفت‌های اخیر در زمینه‌های آزمایشگاهی و بیوانفورماتیکی و شناسایی ژن‌های کوچک، عملکردهای چشمگیر این پروتئین‌ها رفته رفته آشکار شد و با این حال انتظار می‌رود هنوز گروه بزرگی از این پروتئین‌ها ناشناخته باقی مانده باشند.
پروتئین‌های کوچک
4349361#1
مطالعات عملکردی روی گروه‌هایی از پروتئین‌های کوچک مربوط به پروکاریوت‌ها و یوکاریوت‌ها نشان داد که این گروه از پروتئین‌ها اغلب در فرایندهای متابولیکی و تنظیمی نقش دارند و چندان نقش ساختاری به خود نمی‌گیرند. این نتیجه بخصوص در مورد پروکاریوت‌ها مشهود تر است.
پروتئین‌های کوچک
2791749#1
مجموعه سازگاری بافتی اصلی (Major histocompatibility complex) مولکول‌های پروتئینی روی غشای سلول‌های مختلف بدن در مهره داران است. این پروتئینها در سه گروه زیر دسته بندی می‌شوند: کلاس یک آنها مانند TAP که سه زنجیره α و یک مولکول پروتئینی غیر MHC دارند. مجموعه سازگاری بافتی اصلی نوع I بر همه سلول‌های هسته دار هم چنین پلاکت که فاقد هسته است نیز موجود است اما نوع II ویژه لنفوسیت‌های B ماکروفاژها و لنفوسیت‌های T سی دی ۴ می‌باشد. لذا سی دی ۸ها فاقد MHC II می‌باشند.
مجموعه سازگاری بافتی اصلی کلاس یک
44202#4
کربوهیدرات‌های پوسته تقریباً همیشه به صورت ترکیب با پروتئین‌ها به شکل گلیکوپروتئین‌ها و گلیکولیپیدها وجود دارند. در واقع بخش بزرگی از پروتئین پوسته‌ای درونی از نوع گلیکوپروتئین‌ها و در حدود یک‌دهم مولکول‌های لیپید از نوع گلیکولیپیدها هستند. بخش‌های "گلیکو" در این مولکول‌ها تقریباً همیشه به سمت سطح بیرونی یاخته برآمدگی پیدا می‌کنند و از سطح یاخته به سمت بیرون آویزان هستند. بسیاری از ترکیب‌های کربوهیدراتی دیگر به نام پروتئوگلیکان‌ها که بیشتر از مواد کربوهیدراتی ساخته شده‌اند که به هسته‌های کوچک پروتئینی متصل شده‌اند نیز غالباً به‌طور سست به سطح بیرونی یاخته پیوسته‌اند. به‌این ترتیب همهٔ سطح یاخته دارای یک پوشش سست کربوهیدراتی به نام گلیکوکالیکس است.
غشای سلولی
735136#3
نوکلئوتیدهای بزرگ‌تر، آدنین و گوانین، اعضای کلاس ساختار شیمیایی دو حلقه‌ای به نام پورین می‌باشند؛ نوکلئوتیدهای کوچک‌تر، سیتوزین و تیمین (و یوراسیل)، اعضای کلاس ساختار شیمیایی تک‌حلقه‌ای موسوم به پیریمیدین هستند. پورین‌ها تنها با پیریمیدین‌ها تکمیل می‌شوند: جفت پیریمیدین - پیریمیدین از نظر انرژی نامناسب است، زیرا مولکول‌ها برای تشکیل پیوند هیدروژنی زیاد از هم دورند؛ جفت شدن پورین – پورین نیز از نظر انرژی نامناسبند، زیرا این بار مولکول‌ها بیش از حد به هم نزدیکند و همدیگر را دفع می‌کنند. تنها جفت شدگی ممکن GT و AC می‌باشد؛ این جفت شدگی‌ها بخاطر عدم تطابق الگوی هیدروژن دهنده‌ها و گیرنده‌های هیدروژن می‌باشد. جفت GU، با دو پیوند هیدروژنی، اغلب در آران‌ای تشکیل می‌شود.
جفت‌باز
3815466#3
حلقه‌ها نواحی از زنجیره پروتئینی هستند که (۱) بین مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا هستند، (۲) دارای طول‌های متفاوت و ساختار سه‌بعدی هستند و (۳) در سطح ساختار قرار دارند. حلقه‌های با پیچ تند که یک دور کامل در زنجیره پلی‌پپتیدی هستند و دو رشته ناموازی بتا را به هم متصل می‌کنند، ممکن است طولی به اندازهٔ دو آمینواسید داشته باشند. حلقه‌ها با محیط آبی اطراف و سایر پروتئین‌ها در تعامل‌اند. از آنجا که آمینواسیدهای روی حلقه همانند آمینواسیدهای داخل هسته محدودیت فضا و محیط ندارند و همچنین تأثیری روی شکل‌دهی به ساختار دوم ندارند، احتمال رخداد جایگزینی، حذف یا جایگذاری آمینواسیدها در آن‌ها بیشتر است؛ بنابراین، در یک دنباله همترازی، وقوع بیشتر این موارد می‌تواند نشان‌دهندهٔ یک حلقه باشد. نقش حلقه‌ها در دنبالهٔ پروتئینی همانند نقش نواحی اینترون در دنباله ژنوم است.
پیش‌بینی ساختار پروتئین