"ट्रोपोकोलेजन" या "कोलेजन अणु", तंतु जैसे बड़े कोलेजन समुच्चय की उप-इकाई है। यह लगभग 300 nm और लंबे और 1.5 nm व्यास के, तीन पॉलीपेप्टाइड रेशों (जो अल्फ़ा श्रृंखलाएं कहलाते हैं) का बना है, जहां प्रत्येक में बाएं हाथ की सर्पिल रचना शामिल है (इसके नाम को आम दाएं हाथ की संरचना, अल्फ़ा हेलिक्स से भ्रमित नहीं होना चाहिए). ये तीन बाएं हाथ के सर्पिलों को दाएं हाथ के कुंडलित कॉइल, एक ट्रिपल हेलिक्स या "सुपर हेलिक्स", कई हाइड्रोजन बांड द्वारा दृढ़ीकृत सहयोगी चतुष्क संरचना में साथ मरोड़ा जाता है। टाइप I कोलेजन के साथ और सभी कोलेजन नहीं तो, संभवतः सभी तंतुमय कोलेजन, प्रत्येक ट्रिपल-हेलिक्स दाएं हाथ के सुपर-सुपर-कॉइल में संबद्ध होता है, जिसे कोलेजन सूक्ष्मतंतु के रूप में सन्दर्भित किया जाता है। प्रत्येक सूक्ष्मतंतु अपने निकटतम सूक्ष्मतंतु के साथ इस मात्रा तक एकांतरित होता है कि लगता है वे व्यक्तिगत रूप से अस्थिर रहे हों हालांकि कोलेजेन तंतुओं के भीतर वे स्फटिक के समान, अच्छी तरह से व्यवस्थित होते हैं।

कोलेजन की एक सुस्पष्ट विशेषता है इन कोलेजन उप-इकाइयों की तीन श्रृंखलाओं में प्रत्येक में एमिनो एसिड की नियमित व्यवस्था। अनुक्रम अक्सर Gly-Pro-Y या Gly-X-Hyp के पैटर्न का अनुकरण करता है, जहां X और Y कोई अन्य विभिन्न एमिनो एसिड अवशेष हो सकते हैं। प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन कुल अनुक्रम का 1/6 गठित करते हैं। अनुक्रम का 1/3 ग्लाइसिन होते हुए, इसका मतलब है कि लगभग कोलेजन अनुक्रम का आधा भाग ग्लाइसिन, प्रोलाइन या हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन नहीं है, एक तथ्य जो अक्सर कोलेजन अल्फा-पेप्टाइड्स के असामान्य GXY स्वभाव के विक्षेप के कारण ध्यान में नहीं रहता. इस तरह का नियमित दोहराव और उच्च ग्लाइसिन सामग्री केवल कुछ अन्य तंतुमय प्रोटीन में पाई जाती है, जैसे कि रेशमी फ़ाइब्राइन. रेशम का 75-80% (लगभग) 10% सेरिन और एलास्टिन के साथ -Gly-Ala-Gly-Ala- है जिसमें ग्लाइसिन, प्रोलाइन और एलनाइन (Ala) प्रचुर मात्रा में है, जिसका पार्श्व समूह छोटा निष्क्रिय मिथाइल समूह है। ऐसे उच्च ग्लाइसिन और नियमित दोहराव, अपने अनुक्रम के बहुत ही कम वर्गों के सिवाय, गोलाकार प्रोटीन में कभी नहीं पाए गए। संरचनात्मक प्रोटीनों में रासायनिक-प्रतिक्रियाशील पार्श्व समूहों की जरूरत नहीं रही है, चूंकि वे एंज़ाइमों और परिवहन प्रोटीनों में रहे हैं, तथापि कोलेजन सिर्फ़ एक संरचनात्मक प्रोटीन नहीं है। कोशिका फ़ीनोटाइप, कोशिका आसंजन, ऊतक विनियमन और बुनियादी ढांचे के निर्धारण में उसकी महत्वपूर्ण भूमिका के कारण, उसके कई गैर प्रोलाइन समृद्ध क्षेत्रों के कई वर्गों में कोशिका या मैट्रिक्स सहयोग / विनियमन भूमिकाएं मौजूद रहती है। प्रोलाइन और हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन की अपेक्षाकृत उच्च सामग्री, उनके ज्यामितीय कृत्रिम कार्बाक्सिल और (माध्यमिक) एमीनो समूहों के साथ, ग्लाइसिन की समृद्ध मात्रा सहित, व्यक्तिगत पॉलीपेप्टाइड लड़ियों द्वारा बिना अंतःश्रृंखला हाइड्रोजन बांड के बिना, अनायास बाएं हाथ के हेलिक्स रचने के स्वभाव के कारक हैं।

क्योंकि ग्लाइसिन बिना पार्श्व-श्रृंखला के छोटी एमीनो एसिड है, यह तंतुमय संरचनात्मक प्रोटीन में एक अद्वितीय भूमिका निभाती है। कोलेजन में, हर तीसरे स्थान में Gly की ज़रूरत होती है, क्योंकि ट्रिपल हेलिक्स का संयोजन इस अवशेष को हेलिक्स के अंतरंग (अक्ष) में रखता है, जहां ग्लाइसिन के एकल हाइड्रोजन परमाणु के अलावा बड़े पार्श्व समूह के लिए कोई जगह नहीं है। इसी कारण से, Pro और Hyp के छल्ले बाहर की ओर निर्दिष्ट होने चाहिए। ये दो एमिनो एसिड ट्रिपल Pro की तुलना में हेलिक्स-Hyp की स्थिरता में मदद करते हैं—मछली जैसे प्राणियों में इनकी कम सांद्रता अपेक्षित है, जिनके शरीर का तापमान अधिकांश नियततापी प्राणियों से कम होता है।

प्रयोग
आण्विक संरचना
अभिरंजन
इतिहास और पृष्ठभूमि