चतुर्धातुक संरचना, पेप्टाइड बॉन्ड की कई श्रृंखलाओं के बीच अंतर्क्रिया है। व्यक्तिगत श्रृंखला, उपइकाई कहलाती हैं। व्यक्तिगत उप-इकाई आम तौर पर सहसंयोजक तरीके से नहीं जुड़ी होती है, लेकिन एक डीसल्फाइड बॉन्ड से जुड़ी हो सकती है। सभी प्रोटीन में चतुर्धातुक संरचना नहीं होती है, क्योंकि वे मोनोमर्स की तरह कार्यात्मक हो सकते हैं। चतुर्धातुक संरचना को उसी श्रेणी की अंतर्क्रिया द्वारा स्थिर किया जाता है जिससे तृतीयक संरचना को किया जाता है। दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड के संकुल (यानी कई उपइकाई) को मल्टीमर कहा जाता है। विशेष रूप से यदि इसमें दो उपइकाई है तो इसे एक डाईमर कहा जाएगा, अगर तीन उपइकाई शामिल है तो ट्राईमर और चार उपइकाई के शामिल होने पर टेट्रामर कहा जाएगा. ये उपइकाईयां एक-दूसरे से आम तौर पर समरूपता धुरी द्वारा संबंधित हैं, जैसे डाईमर में एक 2-फोल्ड धुरी. समान उपइकाइयों से बने मल्टीमर को एक "होमो-" उपसर्ग के साथ संदर्भित किया जा सकता है (उदाहरण एक होमोटेट्रामर) और जो अलग-अलग उपइकाइयों से बने होते हैं उन्हें एक "हेट्रो-" उपसर्ग के साथ संदर्भित किया जा सकता है (जैसे एक हेट्रोटेट्रामर, जैसे हीमोग्लोबिन की दो अल्फा और दो बीटा श्रृंखला).

एक α-एमिनो एसिड, एक ऐसे हिस्से से बना होता है जो सभी प्रकार के एमिनो एसिड में मौजूद होता है और एक पक्ष श्रृंखला से जो अवशेषों के प्रत्येक प्रकार के लिए अद्वितीय होता है। C परमाणु, 4 भिन्न परमाणुओं से बंधे होते हैं: एक हाइड्रोजन परमाणु (चित्र में H को छोड़ा गया है), एक एमिनो समूह नाइट्रोजन, एक कार्बोज़ाइल समूह कार्बन और इस प्रकार के अमीनो एसिड के लिए विशेष एक साइड चेन कार्बन. इस नियम का अपवाद है प्रोलाइन, जहां हाइड्रोजन परमाणु, पक्ष की श्रृंखला पर एक बॉन्ड द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। क्योंकि कार्बन परमाणु चार अलग-अलग समूहों के साथ बंधा होता है जिसके साथ वह काइरल है, लेकिन समावयव में से केवल एक ही जैविक प्रोटीन में मौजूद होता है। ग्लाईसीन हालांकि, काइरल नहीं है क्योंकि इसकी पक्ष श्रृंखला एक हाइड्रोजन परमाणु है। सही L-फॉर्म के लिए एक सरल स्मरक है "CORN": जब C परमाणु को सामने H के साथ देखा जाता है, तो अवशेष पर दक्षिणावर्त दिशा में लिखा होता है "CO-R-N".

पक्ष श्रृंखला, α-एमिनो एसिड के रासायनिक गुण को निर्धारित करता है और 20 विभिन्न पक्ष श्रृंखला के किसी भी एक को:

स्वाभाविक रूप से मौजूद होने वाले 20 अमीनो एसिड को उनके रासायनिक गुणों के आधार पर कई समूहों में विभाजित किया जा सकता है। महत्वपूर्ण कारकों में है चार्ज, हाइड्रोफोबिसिटी/हाइड्रोफिलीसिटी, आकार और कार्यात्मक समूह. जलीय पर्यावरण के साथ विभिन्न पक्ष श्रृंखला की अंतर्क्रिया की प्रकृति, प्रोटीन संरचना को ढालने में एक प्रमुख भूमिका निभाती है। हाइड्रोफोबिक पक्ष श्रृंखला, प्रोटीन के बीच में दबी होती है, जबकि हाइड्रोफिलिक पक्ष श्रृंखला विलायक के संपर्क में रहती है।

हाइड्रोफोबिक अवशेषों के उदाहरण हैं: ल्यूसीन, आइसोल्यूसीन, फेनिलएलनिन और वालीन और एक हद तक टाइरोसीन, एलानीन और ट्रिपटोफैन. पक्ष श्रृंखला का चार्ज प्रोटीन संरचनाओं में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है, क्योंकि आयन बॉन्डिंग प्रोटीन संरचनाओं को स्थिर कर सकता है और प्रोटीन के बीच में एक गैर-युग्मित चार्ज संरचना को बाधित कर सकता है। चार्ज अवशेष, बहुत अधिक हाइड्रोफिलिक होते हैं और आम तौर पर प्रोटीन के बाहर की ओर पाए जाते हैं। धनात्मक रूप से चार्ज पक्ष श्रृंखला, लाइसीन और आर्गीनीन में पाई जाती है और कुछ मामलों में हिस्टीडीन में. ऋणात्मक चार्ज ग्लुटामेट और एस्परटेट में पाए जाते हैं। शेष अमीनो एसिड में आम तौर पर विभिन्न कार्यात्मक समूहों वाली छोटी हाइड्रोफिलिक पक्ष श्रृंखला होती है। सेरीन और थ्रेओनीन में हाइड्रोक्सील समूह होता है और एस्परगिन और ग्लुटामिन में अमाइड समूह होता है। कुछ अमीनो एसिड में विशेष गुण होते हैं, जैसे सिसटाइन, जो अन्य सिसटाइन, प्रोलाइन के साथ जो चक्रीय हैं कोवैलेन्ट डिसल्फाइड बॉन्ड बना सकता है और ग्लिसीन जो छोटा और अन्य एमिनो एसिड की तुलना में अधिक लचीला है।

चतुर्धातुक संरचना
प्रोटीन संरचना के स्तर
प्रोटीन संरचना का निर्धारण
सुपरमाध्यमिक संरचना