हीमोग्लोबिन प्रोटीनों की तृतीयक और चतुर्थक रचनाओं, दोनों के गुण प्रदर्शित करता है. हीमोग्लोबिन के अधिकांश अमाइनो एसिड अल्फा होलिक्सों का निर्माण करते हैं जो छोटे अहेलिकीय खंडों से जुड़े होते हैं. इस प्रोटीन के भीतर हाइड्रोजन बाँड हेलिकीय सेक्शनों को स्थिर करते हैं, जिससे अणु के भीतर आकर्षण उत्पन्न हो जाते हैं और प्रत्येक पालिपेप्टाइड श्रृंखला एक विशेष आकार में मुड़ जाती है. हीमोग्लोबिन की क्वाटरनरी रचना टैट्राहैड्राल व्यवस्था में स्थित उसकी चार उपइकाईयों के कारण बनती है.

अधिकांश मनुष्यों में हीमोग्लोबिन अणु चार ग्लोबुलार प्रोटीन उपइकाईयों का एक समूह होता है. प्रत्येक उपइकाई एक गैर-प्रोटीन हीम समूह से कस कर जुड़ी एक प्रोटीन श्रृंखला से बनी होती है. प्रत्येक प्रोटीन श्रृंखला एक ग्लोबिन फोल्ड व्यवस्था में आपस में जुड़े अल्फा-हेलिक्स रचनात्मक खंडों के सेट के रूप में व्यवस्थित होती है, क्यौंकि मयोग्लोबिन जैसे अन्य हीम/ग्लोबिन प्रोटीनों में इसी फोल्डिंग मोटिफ जैसी व्यवस्था होती है. इस फोल्डिंग पैटर्न में एक स्थान होता है, जो हीम समूह को मजबूती से पकड़े रखता है.

हीम समूह में एक लौह आयन होता है जो एक हीटरोसाइक्लिक रिंग, जिसे पॉरफाइरिन कहते हैं, में रहता है. इस पॉरफाइरिन रिंग में चार पाइरोल अणु होते हैं, जो केन्द्र में स्थित लौह आयन से चक्र के रूप में जुड़े होते हैं. लौह आयन, जो आक्सीजन बंधन का स्थानहोता है, रिंग के केन्द्र में समान तल में रहने वाले चार नाइट्रोजनों के साथ मिल कर काम करता है. लौह पॉरफाइरिन रिंग के नीचे स्थित एफ8 हिस्टिडीन रेजिड्यू की इमिडाजोल रिंग के जरिये ग्लोबुलार प्रोटीन से मजबूती से जुड़ा होता है. एक छटा स्थान एक कोआर्डीनेट कोवैलैंट बांड के द्वारा आक्सीजन को प्रतिवर्ती रूप से बांध सकता है और इस तरह छह लाइगैंडों के आक्टाहेड्राल समूह को पूरा करता है. आक्सीजन एक एंड-आन बेंट ज्यामिति में बंधती है, जहां आक्सीजन परमाणु लौह से बंधित होता है और दूसरा एक कोण पर बाहर निकला होता है. जब आक्सीजन बंधी नहीं होती है, तब एक कमजोर बंधन वाला जल अणु उस स्थान को भर देता है, जिससे एक विकृत आक्टाहेड्रान बनता है.

यद्यपि कार्बन डाई आक्साइड का परिवहन हीमोग्लोबिन द्वारा होता है, यह लौह-बंधक स्थानों के लिये आक्सीजन से स्पर्धा नहीं करता, बल्कि वास्तव में रचना की प्रोटीन श्रृंखलाओं से जुड़ा होता है.

लौह आयन Fe या Fe दशा में हो सकता है, लेकिन फेरिहीमोग्लोबिन (मेटहीमोग्लोबिन) (Fe) आक्सीजन को नहीं बांध सकता है. बाइंडिंग में आक्सीजन अस्थाई और प्रतिवर्ती रूप से (Fe) को (Fe) में आक्सीकृत कर देती है, जबकि आक्सीजन अस्थाई रूप से सुपरआक्साइड में परिवर्तित हो जाती है. इस तरह आक्सीजन को बांधने के लिये लोहे को आक्सीकरण दशा में रहना पड़ता है. यदि Fe से संबंधित सुपरआक्साइड आयन का प्रोटोनोकरण कर दिया जाए तो हीमोग्लोबिन लौह आक्सीकृत रहता है और आक्सीजन को बांधने में असमर्थ होता है. ऐसी स्थिति में एंजाइम मेटहीमोग्लोबिन रिडक्टेज़ लौह केंद्र को घटा कर अंततः मेटहीमोग्लोबिन को पुनर्सक्रिय कर सकता है.

वयस्क मनुष्यों में सबसे आम हीमोग्लोबिन प्रकार हीमोग्लोबिन ए नामक एक टैट्रामर (चार उपइकाई प्रोटीन युक्त) होता है, जिसमें नान-कोवैलेंट बंधन वाले दो अल्फा और दो बीटा उपइकाईयां होती हैं जो क्रमशः 141 और 146 अमाइनो एसिडों से बनी होती हैं. इसे αβ से इंगित किया जाता है. ये उपइकाईयां रचनात्मक रूप से समान और लगभग एक ही आकार की होती हैं. प्रत्येक उपइकाई का अणु भार करीब 17000 डाल्टन होता है और टेट्रामर का कुल अणुभार करीब 68000 डाल्टन (64,458 ग्रा/मॉल) होता है. इस तरह 1 ग्रा/डीएल = 0.1551 मिलीमॉल/ली. हीमोग्लोबिन ए हीमोग्लोबिन अणुओं में सबसे अधिक शोधित अणु है.

मानव शिशुओं में हीमोग्लोबिन अणु 2 अल्फा और 2 गामा श्रृंखलाओं से बना होता है. जैसे जैसे शिशु बढ़ता है गामा श्रृंखलाएं धीरे-धीरे बीटा श्रृंखलाओं द्वारा विस्थापित हो जाती हैं.

ये चार पॉलिपेप्टाइड श्रृंखलाएं आपस में लवण सेतुओं, हाइड्रोजन बांडों और हाइड्रोफोबिक अंतर्क्रियाओं से बंधी होती हैं. अल्फा और बीटा श्रृंखलाओं के बीच दो तरह के संपर्क होते हैं - αβ और αβ.

मोटे तौर पर, हीमोग्लोबिन को आक्सीजन अणुओं से संतृप्त (आक्सीहीमोग्लोबिन) या असंतृप्त (डीआक्सीहीमोग्लोबिन) किया जा सकता है.
"आक्सीहीमोग्लोबिन" की उत्पत्ति शरीरक्रियात्मक श्वसन के समय होती है जब लाल रक्त कोशिकाओं में प्रोटीन हीमोग्लोबिन के हीम भाग का आक्सीजन से बंधन होता है. यह प्रक्रिया फेफड़ों में वायुकोष्ठों के पास स्थित फुफ्फुसीय केशिकाओं में होती है. इसके बाद आक्सीजन रक्त प्रवाह द्वारा कोशिकाओं तक पहुंचती है जहां उसका प्रयोग वातापेक्षी ग्लाइकोलाइसिस के जलअपघटन के लिये और एटीपी के निर्माण में आक्सीकरणीय फास्फारिलीकरण के लिये किया जाता है. लेकिन रक्त के पीएच की कमी को रोकने में यह मददगार नहीं होती है. शवसन क्रिया इस स्थिति को कार्बन डाईआक्साइड को निकाल कर प्रतिवर्तित कर सकती है, जिससे पीएच वापस बढ़ जाता है.

"डीआक्सीहीमोग्लोबिन" हीमोग्लोबिन का बंधित आक्सीजन से रहित प्रकार होता है. आक्सीहीमोग्लोबिन और डीआक्सीहीमोग्लोबिन के अवशोषणक के वर्णक्रम भिन्न होते हैं. आक्सीहीमोग्लोबिन का डीआक्सीहीमोग्लोबिन की अपेक्षा 660 एनएम तरंगदैर्घ्य का काफी कम अवशोषण होता है, जबकि 940 एनएम पर इसका अवशोषण जरा सा अधिक होता है. इसी कारण हीमोग्लोबिन का रंग लाल और डीआक्सीहीमोग्लोबिन का रंग नीला होता है. इस भिन्नता का प्रयोग पल्स आक्सीमीटर नामक यंत्र द्वारा रोगी के रक्त में आक्सीजन की मात्रा को मापने के लिये किया जाता है.

मनुष्यों में प्रकार
नैदानिक उपयोग
रचना
स्पर्धात्मक