Na+/K+-ATPアーゼ
Na⁺/K⁺-ATPアーゼ（英: Na⁺/K⁺-ATPase, NAKA）は、2種のサブユニットからなる細胞膜輸送系の膜貫通タンパク(EC 3.6.3.9)である。この酵素は、細胞内でのATPの加水分解と共役して細胞内からナトリウムイオンを汲み出し、カリウムイオンを取り込むのでナトリウム-カリウムポンプ（Na⁺/K⁺ポンプ）または単にナトリウムポンプ（Na⁺ポンプ）とも呼ばれ、ヒトのすべての細胞でみられる共通の構造である。
Na+/K+-ATPアーゼの発見
Na⁺/K⁺-ATPアーゼは1957年、イェンス・スコウがデンマークのオーフス大学の生理学部助教授として勤務しているときに発見した。1997年、彼はナトリウム-カリウムポンプの発見の功績によりポール・ボイヤー、ジョン・E・ウォーカーとともにノーベル化学賞を受賞した。
作用
ポンプの作用を式にすると次のようになる。 
Na⁺/K⁺-ATPアーゼは1回毎に細胞から3Na⁺を汲み出して2K⁺を汲み入れるためその都度正電荷を1個細胞外に放出する電位発生的な対向輸送を行っている。脂質二分子膜は水を透過するため動物細胞はNa⁺/K⁺ポンプによって浸透圧と含水量を調節している。Na⁺/K⁺ポンプによって作られる膜電位（Eₘ）はニューロンでは神経刺激になり、また別の細胞ではグルコースやアミノ酸の能動輸送の自由エネルギーを供給する。すべての細胞ではNa⁺/K⁺濃度の維持に、合成したATPの30%（ニューロンでは70%）を消費する。
αサブユニット
αサブユニット（約1000残基）は、酵素活性を持ち糖鎖を持たないサブユニットである。おのおのの哺乳類のαサブユニットの配列は約98%が同一で、約8本の膜貫通αヘリックスと2個の大きな細胞質ドメインで構成されると推定されている。
βサブユニット
βサブユニット（約300残基）は、糖鎖を持つサブユニットで、1本の膜貫通ヘリックスと大きな細胞外ドメイン構造が推定されている。機能は不明であり、なぜ二量体構造が必要であるのかも分かっていない。