hématologie et oncologie
Anémie ferriprive
Physiopathologie de l'anémie ferriprive
Le fer est distribué dans un pool métaboliquement actif et les pools de stockage. Le fer corporel total représente environ 3,5 g chez l'homme en bonne santé et 2,5 g chez la femme; la différence est liée à la taille des femmes dont le corps est plus petit et à de stocks de fer moindres, du fait des pertes de fer lors des règles. La distribution du fer corporel est Hémoglobine: 2 g (hommes), 1,5 g (femmes) Ferritine: 1 g (hommes), 0,6 g (femmes) Hémosidérine: 300 mg Myoglobine: 200 mg Enzymes tissulaires (hème et non-hème): 150 mg Compartiment de transport du fer: 3 mg Le fer est absorbé dans le duodénum et dans la partie supérieure du jéjunum. L'absorption du fer est déterminée par sa source et par les autres substances qui sont ingérées avec lui. L'absorption du fer est plus importante lorsque la nourriture contient du fer héminique (de la viande). Le fer alimentaire non héminique est habituellement à l'état ferrique (+3) et doit être réduit à l'état ferreux (+2) et libéré des ligands alimentaires par les sécrétions gastriques. L'absorption du fer non héminique est réduite par d'autres aliments (p. ex., les produits lactés, les phytates et les polyphénols de fibres végétales; les tannates du thé, dont les phosphoprotéines; le son) et certains antibiotiques (p. ex., la tétracycline). L'acide ascorbiqueest le seul élément alimentaire commun connu augmenter l'absorption du fer non héminique. 6 mg/jour, sauf si une supplémentation en fer est ajoutée ( Référence pour la physiopathologie ). Les enfants ont des besoins accrus en fer et semblent avoir des capacités d'absorption plus importantes pour répondre à ce besoin. Le fer des cellules de la muqueuse intestinale est transféré à la transferrine, une protéine de transport du fer synthétisée dans le foie; la transferrine peut transporter le fer des cellules intestinales (les macrophages) vers des récepteurs spécifiques situés sur les cellules placentaires, les érythroblastes et les cellules du foie. Pour la synthèse de l'hème, la transferrine transporte le fer vers les mitochondries de l'érythroblaste, qui insèrent le fer dans la protoporphyrine IX pour qu'elle devienne de l'hème. La transferrine (demi-vie plasmatique, 8 jours) est extrudée pour réutilisation. La synthèse de la transferrine augmente en cas de carence en fer, mais diminue dans toutes les maladies chroniques. Le fer non utilisé pour l'érythropoïèse est transféré par la transferrine vers le pool de stockage; le fer est stocké sous 2 formes: Ferritine Hémosidérine La forme la plus importante de stockage est la ferritine (un groupe hétérogène de protéines entourant un noyau de fer), qui est une fraction de stockage soluble et active située dans le foie (dans les hépatocytes), la moelle osseuse et la rate (dans les macrophages); dans les globules rouges; et dans le sérum. Le fer stocké dans la ferritine est facilement disponible pour tous les besoins du corps. Le taux de ferritine circulante (sérique) est parallèle à l'importance des réserves corporelles (1 ng/mL=8 mg de fer dans le pool de stockage). Le 2e réservoir (stock) de fer se trouve dans l'hémosidérine, qui est relativement insoluble et est stockée principalement dans le foie (dans les cellules de Kupffer) et dans la moelle osseuse (dans les macrophages). L'absorption du fer étant très limitée, l'organisme recycle et conserve le fer. La transferrine se lie et recycle le fer disponible des globules rouges âgés qui subissent une phagocytose par les phagocytes mononucléaires. Ce mécanisme fournit environ 90 à 95% du fer quotidien nécessaire. La Carence en fer se développe par stades. Au cours de la première étape, les besoins en fer sont supérieurs aux apports, ce qui provoque l'épuisement progressif des réserves de fer de la moelle osseuse. À mesure que les stocks diminuent, l'absorption du fer alimentaire augmente par compensation. Au cours des étapes ultérieures, la carence altère la synthèse des globules rouges, puis finit par provoquer une anémie. Une carence en fer sévère et prolongée peut également entraîner un dysfonctionnement des enzymes cellulaires. 1.Nemeth E, Tuttle MS, Powelson J, et al:Hepcidin regulates cellular iron efflux by binding to ferroportin and inducing its internalization.Science306(5704):2090–2093, 2004. 