Moreover, chymotrypsin induces its own activation by cleaving in positions 14-15, 146-147, and 148-149, producing α-chymotrypsin (which is more active and stable than π-chymotrypsin).
Lisaks soodustab kümotrüpsiin oma aktiivsust, lõhkudes sidemeid positsioonidel 14–15, 146–147 ja 148–149, tekitades α-kümotrüpsiini (mis on isegi aktiivsem ja stabiilsem kui π-kümotrüpsiin).